Гликобиология и модификация белков

Секреторные и мембранные белки часто имеют пост-трансляционную модификацию в виде олигосахаридов или гликанов, которые необходимы для стабильности и правильного функционирования зрелого белка. Они также влияют на ферментативную активность, период полураспада и рецепторное связывание. Белки могут быть модифицированы разными углеводами, в эукариотических системах больше всего распространены N-связанные гликаны и O-связанные гликаны.

N-связанные гликаны присоединяются к остаткам аспарагина, могут иметь много остатков маннозы и ацетиглюкозамина (GlcNAc). N-гликаны также могут иметь сложную разветвленную структуру с ветвями из моносахаридов в виде GlcNAc, галактозы, фукозы и сиаловой кислоты.

O-связанные гликаны присоединяются к остаткам серина или треонина, имеют короткие, практически неветвящиеся цепи, состоящие из моносахаридов.

Гликозилирование.jpg

Рис. 1. Схема гликопротеина с N- и O-связанным гликозилированием.

Процесс дегликозилирования позволяет освободить белки от гликанов. Существует два способа отделения олигосахаридов от гликопротеинов: химический и ферментативный. Химические методы зачастую удаляют не все олигосахариды или приводят к частичной деградации гликопротеинов, в то время как ферментативное удаление гликанов проходит в более мягких условиях и его эффективность выше.

Брошюра по гликобиологии Видео обзор